Post by alamin4470 on Aug 13, 2023 2:00:27 GMT -5
学相关功能。 图2 图2内皮细胞蛋白C 受体(EPCR) 与结合的蛋白C Gla 结构域的晶体结构。显示了与蛋白 C Gla 结构域结合的、删除了跨膜结构域的可溶性 EPCR 分子的结构。EPCR 被描绘为黄色丝带，蛋白质 C Gla 结构域被描绘为绿色丝带，钙离子被描绘为洋红色球体。磷脂酰胆碱分子（以黑色和红色表示）结合在与主要组织相容性复合物 (MHC) 1 类分子置。该复合体的两种结构因 90
度旋转而有所不同。 查看大图下载高分辨率图像下载（PPT） 我电话号码列表表们完全预计缺失的受体将是一种直接信号传导分子，其已知基序负责 APC 的许多生物效应。确实令人失望的是，EPCR 的胞内结构域非常小，通常是 Arg Arg Cys，因此不太可能通过已建立的机制发出信号。Reiwald 等人提出了一条潜在的信号通路。[19] 他们证明 APC 可以以 EPCR 依赖性方式
激活蛋白酶激活受体 1 (PAR-1) [20]。尽管在同一位点裂解 PAR-1，但令人惊讶的是，APC 激活 PAR-1 产生的信号传导谱与响应凝血酶时产生的信号传导谱不同。20]，尽管这种信号特异性变化的基础细节仍不清楚。一种型号[21]可以解释不同的信令，如图1B所示。在这种情况下，蛋白 C 与 EPCR 结合导致从小窝移动到质膜，并导